El Proyecto Biologico Bioquimica
Traducido en la Universitat de València, España

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Problemas de Macromoléculas

Problema 5: Elementos de la estructura de las proteínas


¿Qué enunciado es correcto, en relación con la estructura de las proteínas?

- Guía de ayuda a la respuesta -

Aquí se repasan las características de la estructura proteica que pueden utilizarse para analizar las distintas opciones de respuesta. ¡Es posible que descubras que todas las opciones son correctas!

Estructuras de Proteínas

Estructura primaria
Las proteínas se componen de 20 tipos distintos de aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos para formar una cadena polipeptídica lineal. La estructura primaria es la secuencia de esos aminoácidos.

Estructura Secundaria
Se refiere a la los patrones regulares y repetitivos de plegamiento local del esqueleto de la proteína. Los dos patrones más comunes de este tipo de plegamiento local son la hélice α y la lámina β

Estructura terciaria
Se refiere al plegamiento global de la cadena polipeptídica completa, dando lugar a una forma tridimensional específica.

Estructura cuaternaria
Describe la forma en que se empaquetan entre sí las distintas subunidades de una proteína oligomérica para conformar la estructura total de la proteína. Tienen estructura cuaternaria las proteínas compuestas por más de una cadena polipeptídica.

Para más información, consultar la guía correspondiente a la cuestión 3

Cadenas Laterales de Aminoácidos (Grupos R)

En las proteínas se encuentran hasta 20 tipos de aminoácidos diferentes. Éstos se distinguen por sus cadenas laterales (grupos R), que a su vez se diferencian por sus distintas propiedades físico-químicas. Algunas cadenas laterales son polares, aunque no tienen carga. Otras son polares y se encuentran normalmente (a pH fisiológico) con carga negativa o positiva en disolución acuosa.

Loas aminoácidos con cadenas laterales polares se dice que son hidrofílicos (afines al agua), ya que pueden formar interacciones débiles con las moléculas de agua. Las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofílicos contienen átomos electronegativos, como el O y el N. Algunos aminoácidos son no polares, o hidrofóbicos, porque sus cadenas laterales están formadas principalmente de cadenas hidrocarbonadas.

Ejemplos de distintos tipos de aminoácidos:
Structural formula for isoleucine (hydrophobic) structural formula for asparagine (hydrophillic-uncharged) structural formula for glutamic acid (hydrophilic-charged)
molecular formula for isoleucine (hydrophobic) molecular formula for asparagine (hydrophillic-uncharged) molecular formula for glutamic acid (hydrophilic-charged)
Distintas proteínas tienen estructuras y propiedades diferentes debido a la localización específica de aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos en cada una de ellas.

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El Proyecto Biologico
Department of Biochemistry and Molecular Biophysics
University of Arizona
Agosto 1996
Revisado: 2003
Traducido
: Julio 2004
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